改善热稳定性的理解使用单克隆抗体及其修改版本的DLS /拉曼光谱

相结合的动态光散射(DLS)和拉曼光谱提供了能力调查大量的化学结构和物理参数对biotherapeutic配方条件下蛋白质。

在这里,我们表明,通过同时监测胶体(DLS)和构象(拉曼)模板单克隆抗体的稳定性(mAb)和修改单克隆抗体(mmAb)提供了重要的见解马伯的机械热应力的影响和mmAb。

特别是,这个组合DLS /拉曼技术显示,较低的热稳定性(早期寡聚化)mmAb模板马伯相比,是由一个叔酪氨酸残侧链结构变化;一种机械的观察,不能显示完全由单独的这些技术的使用。