科学家解释了他们特性选择的疾病

有六个变化或亚型蛋白,存在于大脑和他们维持正确的神经元功能至关重要。然而,在神经退行性疾病如阿尔茨海默病tau蛋白质折叠成不溶性聚合物或细丝。这个错误折叠有危险的多米诺骨牌效应,导致其他tau蛋白质组装成细丝,最终导致破坏神经元。丝没有退化,而是遍布大脑造成更多的tau蛋白质错误折叠和细胞死亡和退化。这种神经退化tauopathies的病理特点。

我们如何阻止错误折叠τ肆虐过我们的大脑吗?

首先,我们需要了解的3 d结构不同τ亚型。这些微小的蛋白质是不可见的在光学显微镜下,直到去年的最佳结构的证据我们这些蛋白质纤维完成工作由科学家在1980年代末1990年代初使用特殊的负染色技术和电子显微镜。

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τ细丝从阿尔茨海默氏症的大脑结构解决了低温电子显微镜

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去年米歇尔Goedert博士和博士领导的合作Sjors谢尔,两组领导人MRC的分子生物学实验室英国,剑桥使用冷冻电子显微镜(低温电子显微镜)vizualise蛋白质错误折叠τ与老年痴呆症患者的大脑在3 d。他们的开创性工作解决负责τ对碘氧基苯甲醚的结构导致阿尔茨海默病病理和还透露他们如何折叠成丝状纤丝的缠结。

现在集团已经重复他们的调查了解τ的不同对碘氧基苯甲醚的结构异常折叠引起的神经退化的疾病,或称为额颞叶痴呆(FTD)。研究结果发表在自然。FTD是一个相对少见形式的痴呆表现为语言和写作能力的丧失,与大脑的额叶的毁灭。

隔离tau蛋白质从大脑的额叶皮层病人死于FTD,该集团使用低温电子显微镜技术调查和解决丝状τ的结构在原子水平。

博士在以下视频Sjors谢尔解释更多关于低温电子显微镜技术和组织如何执行他们的调查解决的3 d结构τ细丝。

博士Sjors谢尔讨论调查,发现和他们必须在球场上的影响。信贷:LabTube

针对疾病的折叠的识别τ细丝的假说提供了证据不同构象的丝状τ产生不同的临床表型。要理清这些不同的折叠和形状将导致更好的理解各种疾病相关的异常蛋白质聚合,并为药物设计提供新的途径。