物理学家把新的帕金森治疗对临床试验
解决退行性疾病最有效的方法就是打他们一开始并保持增长。
密歇根州立大学的研究,发表在生物化学杂志表明,一个小“分子镊子”阻止蛋白质聚集,或聚合,第一步的神经系统疾病如帕金森病、阿尔茨海默病和亨廷顿氏病。
结果是把有前途的分子实际上成为一种新药临床试验,丽莎·拉皮德斯说,密歇根州立大学的副教授物理学和天文学和论文的合著者。
”的时候显示症状的患者就医,聚合已经在他们的大脑有一个据点,”她说。“然而,在实验室中,我们可以看到第一个步骤,是在那个地方可以最有效的药物。这可能是一个强大的对抗帕金森氏症和其它疾病模型,包括神经毒性聚合。”
拉皮德斯的实验室使用激光来研究蛋白质重构的速度聚合之前,拉皮德斯开创的一项技术。蛋白质的氨基酸链在细胞做的大部分工作。科学家理解蛋白质结构,但是他们不知道他们是如何建造的,这一过程称为折叠。
拉皮德斯的实验室已经阐明相关的过程的速度展开的蛋白质改变形状,或重新配置,其倾向于丛或与其他蛋白质结合。如果重新配置比速度更快或更慢的蛋白质相互碰撞,聚合是缓慢的,但如果重新配置都是一样的速度,快速聚合。
Srabasti Acharya、作者和拉皮德斯博士研究生的实验室,测试了分子,CLR01,由大学的研究人员共同专利Duisburg-Essen(德国)和加州大学洛杉矶分校。CLR01结合加快重组的蛋白质和防止聚合。就像一个爪,连接到氨基酸赖氨酸,这是蛋白质的组成部分。
这项工作之前是拉皮德斯的研究涉及香料姜黄素。香料分子把研究人员在一个坚实的道路,没有可行的候选药物分子,因为他们不能穿过血脑屏障,或BBB,过滤器控制什么化学物质到达大脑。
BBB,事实上,否定了这一概念,人们应该多吃辛辣食物,防止帕金森病。
辣的误解,但CLR01模仿姜黄素分子阻止聚合的能力。但与香料,CLR01可以交叉BBB和治疗其目标网站。不仅他们去正确的地方,但CLR01分子也更好,因为他们加快重组甚至比姜黄素。此外Acharya表明CLR01放缓的第一步聚合,和研究的结果制定一个清晰的路线图将药物临床试验。
听到一个非传统物理实验室推进医学是什么带来Acharya拉皮德斯。
“我知道我想研究物理当我来到密歇根州立大学,但当我听到拉皮德斯博士的演讲在取向,我知道这是我想做的,”阿查里雅说。“我们是用物理更好地理解生物来帮助治疗实际疾病。”
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出版
s . Acharya b . m . Safaie p . Wongkongkathep伊万诺娃,a .玫瑰油F.-G。Klarner, t -施,j . a .厕所,g .碧潭,l·j·拉皮德斯。分子基础预防-核蛋白分子聚合的镊子。ournal生物化学,2014年4月11日发表。doi: 10.1074 / jbc.M113.524520
