必需氨基酸:图表，缩写和结构

Ala氨基酸

1875年，丙氨酸在蛋白质中被发现，占丝绸残留物的30%。它的低反应性有助于丝的简单，细长结构，很少交联，从而使纤维强度，抗拉伸性和灵活性。只有l-立体异构体参与蛋白质的生物合成。

精氨酸氨基酸

在人体中，精氨酸是在蛋白质被消化时产生的。然后它可以被人体转化为一氧化氮，一种已知的放松血管的化学物质。

由于其血管扩张作用，精氨酸已被提出用于治疗慢性心力衰竭、高胆固醇、循环障碍和高血压患者，尽管这些方面的研究仍在进行中。精氨酸也可以合成，精氨酸相关化合物由于其促进肝脏再生的作用，可用于治疗肝功能障碍患者。虽然精氨酸是生长所必需的，但不是身体维持所必需的，研究表明，精氨酸对伤口愈合过程至关重要，特别是在那些血液循环不良的人身上。

Asn氨基酸

1806年，从芦笋汁中纯化出了天冬酰胺，使其成为第一个从天然来源中分离出来的氨基酸。然而，直到1932年，科学家们才能够证明天冬酰胺存在于蛋白质中。只有l-立体异构体参与哺乳动物蛋白质的生物合成。天冬酰胺对清除体内的有毒氨很重要。

Asp氨基酸

天冬氨酸于1868年在蛋白质中发现，通常存在于动物蛋白质中，但只有l-立体异构体参与蛋白质的生物合成。这种氨基酸的水溶性使它能够出现在酶的活性位点附近，如胃蛋白酶。

Cys氨基酸

半胱氨酸在毛发、蹄子和皮肤的角蛋白中含量特别丰富，1810年从尿结石中分离出来，1899年从牛角中分离出来。随后，它被化学合成，并在1903-4年解决了结构问题。

半胱氨酸侧链中的含硫巯基是其性质的关键，它能在两个肽链之间形成二硫键桥(如胰岛素)或在单链内形成环，影响最终的蛋白质结构。两个半胱氨酸分子通过二硫键连接在一起，构成胱氨酸氨基酸，有时在常见的氨基酸表中单独列出。半胱氨酸在体内由丝氨酸和蛋氨酸合成，仅存在于哺乳动物蛋白质中的l-立体异构体中。

有基因问题的人胱氨酸尿无法有效地将胱氨酸重新吸收到血液中。因此，高水平的胱氨酸在他们的尿液中结晶并形成阻塞肾脏和膀胱的结石。

谷氨酰胺氨基酸

谷氨酰胺于1883年首次从甜菜汁中分离出来，1932年从一种蛋白质中分离出来，随后在第二年化学合成。谷氨酰胺是我们体内含量最丰富的氨基酸，它有几个重要的功能。在人体中，谷氨酰胺是由谷氨酸合成的，这一转化步骤在调节体内有毒氨的水平，形成尿素和嘌呤方面至关重要。

谷氨酸氨基酸

谷氨酸是1866年从小麦面筋中分离出来的，1890年化学合成的。通常在动物蛋白质中发现，只有l-立体异构体出现在哺乳动物蛋白质中，人类能够从常见的中间物α-酮戊二酸合成。谷氨酸的一钠盐，味精(MSG)通常被用作调味品和风味增强剂。谷氨酸的羧基侧链能够作为氨的供体和受体，氨对身体是有毒的，使氨安全运输到肝脏，在那里它被转化为尿素并由肾脏排出。游离谷氨酸也可以降解为二氧化碳和水，或转化为糖。

Gly氨基酸

甘氨酸是第一个从蛋白质(明胶)中分离出来的氨基酸，也是唯一一个不具有光学活性的氨基酸(没有d-或l-立体异构体)。结构上最简单的α-氨基酸，当与蛋白质结合时非常不反应。即便如此，甘氨酸在氨基酸丝氨酸、辅酶谷胱甘肽、嘌呤和血红素(血红蛋白的重要组成部分)的生物合成中也很重要。

他的氨基酸

组氨酸于1896年被分离出来，其结构于1911年被化学合成证实。组氨酸是组胺的直接前体，也是嘌呤合成过程中碳的重要来源。当与蛋白质结合时，组氨酸的侧链可以作为质子受体和供体，当与凝乳蛋白酶和那些参与碳水化合物、蛋白质和核酸代谢的酶结合时，传递重要的特性。

对于婴儿来说，组氨酸被认为是一种必需氨基酸，成年人可以短时间不摄入组氨酸，但仍然被认为是必需的。

Ile氨基酸

异亮氨酸是1904年从甜菜糖蜜中分离出来的。异亮氨酸侧链的疏水性质对于确定所包含的蛋白质的三级结构很重要。

他们患有一种罕见的遗传疾病叫做枫糖浆尿病在异亮氨酸、亮氨酸和缬氨酸的降解途径中存在缺陷酶。如果不进行治疗，代谢物会在患者的尿液中积聚，产生独特的气味，这种疾病因此得名。

亮氨酸

亮氨酸1819年从奶酪中分离出来，1820年从结晶状态的肌肉和羊毛中分离出来。1891年，它在实验室合成。

只有l-立体异构体出现在哺乳动物蛋白质中，并能被体内的酶降解成更简单的化合物。一些DNA结合蛋白含有亮氨酸以亮氨酸拉链的形式排列的区域。

赖氨酸氨基酸

赖氨酸于1889年首次从牛奶蛋白酪蛋白中分离出来，其结构于1902年被阐明。赖氨酸在酶与辅酶的结合中很重要，在组蛋白的功能中起着重要的作用。

许多谷类作物的赖氨酸含量非常低，这导致一些严重依赖赖氨酸的人群以及素食者和低脂节食者缺乏赖氨酸。因此，人们努力开发富含赖氨酸的玉米品种。

Met氨基酸

蛋氨酸于1922年从牛奶蛋白酪蛋白中分离出来，并于1928年在实验室合成中确定了其结构。蛋氨酸是体内许多化合物硫的重要来源，包括半胱氨酸和牛磺酸。蛋氨酸与其硫含量有关，有助于防止脂肪在肝脏中堆积，并有助于排毒代谢废物和毒素。

蛋氨酸是唯一一种在大豆中不大量存在的必需氨基酸，因此被商业生产并添加到许多豆粕产品中。

苯丙氨酸

苯丙氨酸于1879年首次从天然来源(羽豆芽)中分离出来，随后于1882年化学合成。人体通常能够将苯丙氨酸分解为酪氨酸，但在患有遗传疾病的个体中苯丙酮酸尿(PKU)，进行这种转化的酶缺乏活性。如果不及时治疗，苯丙氨酸会积聚在血液中，导致儿童智力发育迟缓。每1万名儿童中就有一名患有这种疾病，在生命早期采用低苯丙氨酸的饮食可以缓解这种影响。

前氨基酸

1900年，脯氨酸被化学合成。第二年，它从牛奶蛋白酪蛋白中分离出来，其结构显示相同。人类可以从谷氨酸合成脯氨酸，仅以l-立体异构体的形式出现在哺乳动物蛋白质中。当脯氨酸与蛋白质结合时，其特殊的结构会导致肽链的急剧弯曲或扭结，这对蛋白质的最终结构有很大的影响。脯氨酸及其衍生物羟脯氨酸占结缔组织必需的纤维蛋白胶原蛋白氨基酸残基的21%。

丝氨酸

1865年，丝氨酸首次从丝蛋白中分离出来，但其结构直到1902年才确定。人类可以从其他代谢物合成丝氨酸，包括甘氨酸，尽管只有l-立体异构体出现在哺乳动物蛋白质中。丝氨酸对许多代谢物的生物合成很重要，而且通常对其所结合的酶的催化功能很重要，包括糜蛋白酶和胰蛋白酶。

神经毒气和一些杀虫剂通过与乙酰胆碱酯酶活性部位的丝氨酸残基结合，完全抑制这种酶的作用。酯酶的活性对分解神经递质乙酰胆碱至关重要，否则危险的高水平积聚，迅速导致抽搐和死亡。

苏氨酸氨基酸

苏氨酸是1935年从纤维蛋白中分离出来并于同年合成的。只有l-立体异构体出现在哺乳动物蛋白质中，相对不反应。虽然它在细菌的许多反应中很重要，但在高等动物(包括人类)中的代谢作用尚不清楚。

色氨酸氨基酸

1901年，色氨酸从酪蛋白(牛奶蛋白)中分离出来，1907年，色氨酸的结构被确定，但只有l-立体异构体出现在哺乳动物蛋白质中。在人体肠道中，细菌分解食物中的色氨酸，释放出粪臭素和吲哚等化合物，使粪便散发出难闻的气味。色氨酸可以转化为维生素B3(也称为烟酸或烟酸)，但转化率不足以保持我们的健康。因此，我们还必须摄入维生素B3，如果不这样做，就会导致一种叫做维生素B3的缺乏症糙皮病．

Tyr氨基酸

1846年，酪氨酸从酪蛋白(奶酪中的一种蛋白质)的降解中分离出来，随后在实验室中合成了酪氨酸，并于1883年确定了其结构。仅存在于哺乳动物蛋白质中的l-立体异构体中，人类可以从苯丙氨酸合成酪氨酸。酪氨酸是肾上腺激素肾上腺素和去甲肾上腺素的重要前体，甲状腺激素包括甲状腺素和头发、皮肤色素黑色素。在酶中，酪氨酸残基通常与活性位点相关，活性位点的改变可以改变酶的特异性或完全消除活性。

患有严重的遗传病苯丙酮酸尿(北大)无法将苯丙氨酸转化为酪氨酸，而患有尿黑酸尿有缺陷的酪氨酸代谢，产生独特的尿液，当暴露在空气中时颜色会变深。

Val氨基酸

缬氨酸的结构于1906年建立，1879年首次从白蛋白中分离出来。只有l-立体异构体出现在哺乳动物蛋白中。缬氨酸在体内可以被分解成更简单的化合物，但在患有一种罕见遗传疾病的人体内枫糖浆尿病在美国，一种有缺陷的酶会中断这一过程，如果不加以治疗，可能会致命。