量热法在蛋白质错误折叠和聚集检测中的生物物理应用

未折叠蛋白在正确的生理条件下折叠成热力学有利的天然结构以获得功能(图1)[1-4]。蛋白质内部疏水区域的埋藏，以及亲水性残基暴露在水溶液中，稳定了天然结构并确保了溶解性。活性天然蛋白在热力学控制下，通过与它们的结合伙伴高度调控的分子间相互作用来执行其生物学功能。