科学家解释了他们是如何消除匹克病的
大脑中存在六种tau蛋白变体或异构体，它们对维持神经元的正确功能至关重要。然而，在阿尔茨海默病等神经退行性疾病中，tau蛋白可能会错误折叠成不可溶的聚集物或细丝。这种错误折叠具有危险的多米诺骨牌效应，并导致其他tau蛋白组装成细丝，最终导致神经元的破坏。这些纤维不会降解，而是扩散到整个大脑，导致更多的tau蛋白错误折叠，更多的细胞死亡和变性发生。这种神经退行性变是牛头病的病理标志。
我们如何阻止错误折叠的tau蛋白在我们的大脑中造成严重破坏?
首先，我们需要了解不同tau亚型的3D结构。这些微小的蛋白质在光学显微镜下是看不见的，直到去年，我们所拥有的关于这些蛋白质丝的最好的结构证据来自于完成工作由科学家在20世纪80年代末90年代初使用特殊的负染色技术和电子显微镜。
去年，由Michel Goedert博士和Sjors Scheres博士领导的合作，他们都是MRC的小组领导人分子生物学实验室他使用低温电子显微镜(Cryo-EM)将从阿尔茨海默病患者的大脑中分离出来的错误折叠的tau蛋白以3D方式可视化。他们的开创性工作解决了导致阿尔茨海默病病理的tau亚型的结构，也揭示了它们是如何错误地折叠成丝状纤维缠结的。
现在，该小组重复了他们的研究，以了解一种不同的tau亚型的结构，这种亚型错误折叠导致了皮克病的神经退行性变，也被称为额颞叶痴呆(FTD)。研究结果发表在自然．FTD是一个相对少见一种痴呆症，其特征是丧失语言和写作能力，并伴有大脑额叶的破坏。
从一名死于FTD的患者的大脑额叶皮层中分离出tau蛋白，该小组使用Cryo-EM技术在原子水平上研究并解决了丝状tau蛋白的结构。
在接下来的视频中，Sjors Scheres博士解释了更多关于Cryo-EM技术以及该小组如何进行研究以解决tau细丝的3D结构。
Sjors Scheres博士讨论了调查，小组的发现以及他们将对该领域产生的影响。信贷:LabTube
tau蛋白丝状蛋白中疾病特异性褶皱的鉴定为丝状tau蛋白不同构象产生不同临床表型的假设提供了证据。解开这些不同的褶皱和形状将有助于更好地理解与异常蛋白质聚集相关的广泛疾病，并为药物设计提供新的途径。
