细胞如何导出和嵌入在膜蛋白质
像一个过分保护的父母在开学的第一天,一个目标因素有时需要一点努力放开其货物。欧洲分子生物学实验室(EMBL)的科学家们在格勒诺布尔,法国,想起这样的一个交接。他们首先确定ribosome-protein复杂的结构参与携带新生细胞的蛋白质。他们的工作,今天在线发表在《自然结构和分子生物学,可能增加的理解疾病如囊肿性纤维化和某些形式的帕金森病,其中蛋白质定位不当导致蛋白质有害细胞内积累。
在大多数生物,蛋白质注定会或嵌入膜包含一个多肽序列被认为在翻译的目标因素称为信号识别颗粒(SRP)。SRP结合核糖体合成多肽,随后也将SRP受体位于旁边的机械传输跨膜蛋白和细胞。EMBL的科学家已生成的第一结构图像的过程中重要的一步。
“SRP受体作为开关之间的货物绑定和释放,”克里斯蒂Schaffitzel说EMBL的领导这项研究,“现在我们已经看到如何首次发布可以发生在分子水平上。”
Schaffitzel集团正在采取结构性的快照整个通路的蛋白质合成和有针对性的最后位置。捕获这个交接步骤,科学家们必须克服这一事实SRP及其受体之间的联系通常是短暂的,化学不稳定。他们策划SRP受体,将绑定更多的稳定SRP,然后介绍核糖体,使用低温电子显微镜观察生成的复合物(低温电子显微镜)。
低温电子显微镜可以大致的生理条件下,提供了一个发生在活细胞非常相似的照片。这张照片可以结合高分辨率的晶体学数据和生化研究——一个令人兴奋的混合方法EMBL的科学家将进一步利用遵循目标蛋白质从开始到结束。成功的特定资产在这个项目是与人密切合作Schoehn生物科学研究所(IBS)。肠易激综合症和EMBL的伙伴关系的一部分结构生物学(公安局)在格勒诺布尔,法国。
文章来源
Estrozi, L.F.勃林格公司D。山,S。禁令,N。Schaffitzel C . .大肠杆菌的低温电子显微镜结构翻译核糖体在复杂与SRP及其受体。自然结构和分子生物学,推进网上出版2010年12月12日。DOI: 10.1038 / nsmb.1952。
