体内蛋白复合物通过小说的分析技术

作为生命活动的执行者,蛋白质发挥其特定的生物功能等相互作用形成蛋白复合物。定位效果、拥挤效应和细胞器细胞内微环境是至关重要的维持蛋白复合物的结构和功能。因此,重要的是要准确分析蛋白复合物。

最近,张利华国际的教授领导的研究团队大连化学物理研究所(DICP)中国科学院(CAS)开发了一种glycosidic-bond-based mass-spectrometry-cleavable交联,提高了数据分析吞吐量和识别的准确性与好amphiphilicity交联信息和生物相容性。它使已交联蛋白复合物的活细胞,达到大规模的和精确的分析。

这项研究发表在《应用化学国际版3月30日。

化学交联质谱(CXMS),特别是已CXMS,是一个大规模的现场构象分析和交互界面蛋白复合物的活细胞。

然而,已CXMS活细胞面临的挑战,如高细胞干扰和复杂的交联肽谱检索。

在这项研究中,研究人员结合糖苷键的设计功能cross-linkers基于葡萄糖分子的高生物相容性和糖苷键的质谱可分裂的特征。他们筛选,获得了海藻糖,一个高度生物相容性分子,分子骨架和开发了一个质谱可分裂的交联,海藻糖disuccinimidyl琥珀酸(TDS)。交联显示优越的细胞生存能力维护相比,目前报道membrane-permeable化学cross-linkers和启用有效的交联蛋白复合物在细胞在低干扰条件下。

在此基础上,他们发现低能糖苷bond-high-energy肽键质谱选择性破碎模式减少了交联肽片段光谱的复杂性分析,显著改善交联肽识别的效率和准确性。

通过这种方法,他们发现了1453个蛋白质的构象对应于交联肽对超过3500,和843年从海拉细胞蛋白质相互作用信息。

“我们已经准确地实现已交联蛋白复合物和全球分析在活细胞,”教授说。“我们提供的一个重要工具探索蛋白质功能监管的互动网站在活细胞微环境。”

参考:陈J,赵问,高H,等。基于一个糖苷键应承担的质量检测光谱法检测可分裂的交叉链接器使体内应承担的交叉连接蛋白质复杂的分析。Angew化学Int艾德。2023:e202212860。doi:10.1002 / anie.202212860

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