新的CryoEM方法在微秒内捕获图像
2017年，Jacques Dubochet、Joachim Frank和Richard Henderson因对冷冻电子显微镜(cryoEM)的贡献而获得诺贝尔化学奖，冷冻电子显微镜是一种成像技术，可以以原子精度捕捉蛋白质等生物分子的图像。
在cryoEM中，样品被嵌入玻璃状冰中，玻璃状冰是当水快速冻结而不能发生结晶时获得的。随着样品的玻璃化，可以用电子显微镜拍摄分子结构的高分辨率照片，电子显微镜是一种使用电子束而不是光形成图像的仪器。
CryoEM在生命科学、化学和医学领域开辟了新的领域。例如，它最近被用于绘制SARS-CoV-2刺突蛋白的结构，这是许多COVID-19疫苗的靶标。
蛋白质在细胞中不断改变它们的3D结构。这些构象重排对蛋白质执行其特殊功能是不可或缺的，并在百万分之一到千分之一秒内发生。如此快速的运动速度太快，目前的cryoEM协议无法实时观察到，这使得我们对蛋白质的理解不完整。
但是，由EPFL基础科学学院Ulrich Lorenz领导的科学家团队开发了一种cryoEM方法，可以在微秒(百万分之一秒)的时间尺度上捕捉蛋白质运动的图像。这项研究发表在《化学物理快报》上。
该方法包括用激光脉冲快速熔化玻璃化样品。当冰融化成液体时，有一个可调节的时间窗口，在这个时间窗口中，蛋白质可以被诱导以它们在细胞中处于自然液体状态的方式移动。
“一般来说，加热冷冻样品会导致它去玻璃化，”乌尔里希·洛伦兹说。“但我们可以通过融化样品的速度来克服这一障碍。”
在激光脉冲后，样品在短短几微秒内被重新玻璃化，将粒子困在它们的瞬态配置中。在这种“暂停”状态下，现在可以用传统的cryoEM方法观察到它们。
Lorenz说:“将cryoEM的时间分辨率与蛋白质的自然时间尺度相匹配，将使我们能够直接研究以前无法达到的过程。”
科学家团队测试了他们的新方法，方法是在对蛋白质进行结构破坏后将其分解，并将它们困在部分解开的结构中。
参考:Voss JM, Harder OF, Olshin PK, Drabbels M, Lorenz UJ。快速熔化和玻璃化是微秒时间分辨低温电子显微镜的一种方法。化学。理论物理。列托语．2021; 778:138812。doi:10.1016 / j.cplett.2021.138812
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