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新型的摩擦中发现的蛋白质

一个黄色的插图蛋白质被悬臂拉在实验中测量的新型摩擦。
把实验biotin-streptavidin复杂。生物素(蓝线)退出通过聚合物链霉亲和素蛋白(黄色)连接器(灰线),这是绑定到一个悬臂的原子力显微镜(灰色三角形)。来源:史蒂芬狼/弗莱堡大学博士

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一个跨学科研究团队的物理化学和物理研究院的弗莱堡大学的马克斯普朗克研究所的生物物理学在法兰克福已经发现了一种新的,direction-dependent摩擦在蛋白质称为各向异性摩擦。“直到现在,还没有人发现在生物分子摩擦是依赖于方向,”物理学家博士说。史蒂芬狼弗莱堡大学的。研究结果已发表在科学杂志的封面故事“纳米快报。”

复杂的protein-ligands实验模型

蛋白质组成细胞的微观机械。他们在功能执行工作周期。因此,他们遵循热力学定律,展览一个能量转换效率,失去能量在其功能周期由于耗散。从宏观的角度来看,后者效果对应明显摩擦。微观尺度上的单一蛋白质,摩擦的一个已知的来源是蛋白质的内部摩擦protein-internal振动激发的结果。进一步的来源是溶剂摩擦,来自周围溶剂分子的加速度。这些来源的摩擦导致加热两种蛋白质和溶剂。这里,研究人员发现摩擦的小说类型进行单分子实验和模拟模型复杂的蛋白质和配体。

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在单分子实验,研究小组使用了一种新的方法应用球面单分子光谱,基于原子力显微镜(AFM)。这种技术允许他们研究的配体的释放蛋白质绑定到一个表面不仅在一个坐标,但在所有三个笛卡尔坐标。万豪蔡博士在实验中,托尔斯滕Hugel博士和教授Bizan n鲍尔泽物理化学研究所的弗莱堡大学的博士以及雅各布·t·Bullerjahn马克斯普朗克研究所的得出了一个惊人的发现,摩擦在配体释放增加的角度应用。

结合实验和计算机模拟

米利暗贼鸥和博士。史蒂芬狼弗莱堡大学的研究所的物理学随后重新使用计算机模拟实验。他们使用的高性能计算(HPC)资源BinAC-HPC-Cluster在图宾根。在模拟他们确定分离的工作配体的结合位点取决于应用程序的具体方向的拉力。

通过结合实验和模拟的结果,研究人员认识到,angle-dependent摩擦的根源是不确定的和随机的方向转动轴的蛋白质绑定到表面的实验。团队重复单分子拉实验通过绑定和无约束力的配体和蛋白质很多时候为了达到统计上显著的结果。在那里,每个测量的配体与不同的蛋白质结合。因此,在每个测量中,配体被拉在同一角度的表面,但在不同地区的随机蛋白质。这种取向不能定义,实验装置和在现实世界中,每个测量不能完全和可逆地重复。因此,每次不同数量的能量沉积到生物分子。失去了不可逆的一部分能量以热能的形式系统。相应的效果是摩擦的一个根源,研究人员称之为各向异性摩擦。

一个基本类型的摩擦

“我们假设这未知的和基本类型的摩擦存在于每个bioassembly随机性的蛋白质定位与方向力的应用程序出现在一起,”博士说。Bizan n鲍尔泽生物物理学家。他解释说,这是在生物分子马达或力敏膜蛋白,以及血液流动等过程,在面向部队对随机的蛋白质。鲍尔泽总结道,“因此,各向异性摩擦的另一个重要拼图的理解摩擦在技术应用和生物大分子,一般。”


参考:Cai W,贼鸥M, Bullerjahn JT, Hugel T,狼,鲍尔泽BN。各向异性摩擦ligand-protein复杂。纳米列托人。2023年。doi:10.1021 / acs.nanolett.2c04632


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