瑞士军刀的蛋白质相互作用
芬兰赫尔辛基大学的研究人员,开发一个集成的工作流交互蛋白质组学,——因为他们描述它证明了一样多功能瑞士军刀。
蛋白质不是孤立功能及其与其他蛋白质相互作用的定义他们的细胞功能。因此,详细了解蛋白质交互(质子泵抑制剂)是破译蜂窝网络监管的关键和途径。
这些复杂网络的稳定和瞬态协会可以通过亲和纯化研究质谱(AP-MS)和互补是附近标记BioID等方法。
在3月22日发表的一项研究中自然通讯问题,由马库- Varjosalo博士领导的一个研究小组从生物技术研究所HiLIFE、赫尔辛基大学,引入一个优化和综合方法结合AP-MS和BioID在一个工作流。除了利用这两种策略的优势,作者表明,他们的方法允许识别和量化蛋白质相互作用和蛋白质的复杂的化学计量学;识别与BioID瞬态或近距离互动;可视化的诱饵蛋白与免疫荧光显微镜和近端扶少团团员;定义分子上下文和显微镜利用女士的参考数据集通过识别近端扶少团团员善意的亚细胞定位标记。
作者表明,女士使用显微镜,可以研究蛋白质分配给它甚至´s正确的细胞或亚细胞位置甚至比用共焦显微镜分辨率更高。
“这项研究是我们严格的连续的努力开发新系统生物学工具为研究蛋白质分子相互作用形成的。之前我们已经证明,AP-MS高度可再生的方法,也适用于大规模和实验室内部研究”,Varjosalo博士。他继续说:
“我们新开发的集成的工作流和参考分子环境蛋白质组映射,允许一个简单的方法来探测(m)任何蛋白质的分子定位(年代)。MAC-tag开发和集成的方法应该授权,不仅相互作用蛋白质组学社区,而且细胞,分子和结构生物学家,实验证明集成工作流映射详细的物理和功能交互和在人类细胞中蛋白质的分子背景。”
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参考
Kari Salokas Xiaonan Liu, Fitsum Tamene,亚明喝酒,Rigbe g . Weldatsadik Tiina欧曼和马库- Varjosalo。AP - MS和BioID-compatible MAC-tag使蛋白质相互作用和亚细胞本地化综合映射。自然通讯2018年3月22日,Doi 10.1038 / s41467 - 018 - 03523 - 2。
