怀亚特技术的海中女神®CG-MALS系统

怀亚特技术公司一项新的研究,描述了使用composition-gradient多角度光散射(CG-MALS)表征复杂的蛋白质相互作用。这项研究,题为《机械的见解网罗复杂的回收机,出版于2015年2月5日,自然的问题。

作者展示的好处CG-MALS识别之间形成复杂的化学计量学在hetero-associationαSNAP (NSF附件可溶性蛋白质)和陷阱(可溶性N-ethylmaleimide敏感因子附着蛋白受体)使用怀亚特技术的海中女神®生物分子相互作用系统。这篇文章可以找到在线doi: 10.1038 / nature14148。

膜融合是必不可少的真核细胞的许多生理过程包括蛋白质和膜贩运,激素分泌和神经传递。进化SNARE蛋白有一个关键的角色在这些过程形成一个复杂的驱动在真核生物膜融合。

腺苷三磷酸酶NSF (N-ethylmaleimide敏感因素),加上拍摄,拆卸网罗复杂的蛋白质成分,使后续的融合。由于低分辨率的极限技术用于结构研究NSF /快速/陷阱(20岁)supercomplex是知之甚少的详细分子架构supercomplex。

CG-MALS量化生物分子相互作用通过测量蛋白质溶液的衡量摩尔质量(Mw)在一系列的浓度和成分。分析建立亲和力、分子化学计量的多种蛋白质相互作用,包括自我和hetero-association。

手头的研究展示了使用CG-MALS帮助解决关键问题,比如如何适配器蛋白质快速识别和与陷阱复合物相互作用,以及拆卸的机制。

CG-MALS实验是海中女神II成分梯度系统执行,程序自动准备和提供不同的蛋白质混合物和缓冲黎明®HELEOS®II多角度光散射检测器和在线UV / Vis浓度探测器。

独特的海中女神中的数据获取和分析软件确定协会计划和平衡离解常数。通过任何self-association量化和评估hetero-interactionαSNAP和每个陷阱之间复杂的,可以证实低温电子显微镜结构提供了一个工作模型NSF-mediated陷阱复杂的拆卸。

“绝对描述复杂的蛋白质相互作用如SNAP-SNARE系统演示了在这个研究可以证明具有挑战性。传统技术不能提供所需的详细级别的亲和力和绝对复合物分子化学计量学的方法,这意味着关键科学问题仍未得到解答,”丹尼尔博士解释道,营销总监和首席科学家怀亚特技术,“海中女神II允许快速量化和生物分子相互作用的深入描述,label-free immobilization-free,补充其他生物分子交互技术。我们很高兴,这项研究已经发表在《自然继续提高认识的多用途功能CG-MALS生命科学研究和biotherapeutic发展。”

在一个相关的开发中,怀亚特最近发表在斯克里普斯研究所进行的一项研究中,详细说明CG-MALS运作与凝胶排阻层析法耦合mal (SEC-MALS)来完全描述病毒糖蛋白的交互(虚地磁极)抗体(Ab)。

在应用程序中注意“了解抗体和病毒糖蛋白的交互使用CG-MALS,“SEC-MALS建立虚地磁极二聚的状态和程度的糖基化,而CG-MALS量化虚地磁极self-association以及化学计量学和亲和力的vGP-Ab交互。

这个强大的组合光散射技术破解vGP-Ab交互成为可能比之前更详细。本研究取得了有价值的信息关于潜在的抗原决定基的抗体,这是至关重要的制定接触后治疗或设计抗原疫苗的生产。本研究可供下载www.wyatt.com/AppNotes/CG-MALS。